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meccanismo e differenza di guanidina cloridrato e urea come denaturante 2018-03-30 10:04:41

la denaturazione è l'effetto fisico o chimico suproteine ​​che determinano la sua struttura e il cambiamento di proprietà. il cambiamento eil deterioramento delle strutture secondarie e terziarie per la proteina lo dimostranodenaturazione. alcuni reagenti, come guanidina cloridrato e urea, volontàfare denaturare le proteine. i reagenti sono noti come denaturanti. nel seguente,due denaturanti guanidina cloridrato e urea sono discussi.


in primo luogo, il meccanismo di denaturazione delle proteine ​​della guanidinacloridrato e urea sono stati illustrati. ci sono tre meccanismi suggeritiper i denaturanti di cui sopra. la prima affermazione è il legame dell'idrogeno rottoche rendono flessibile la struttura proteica. il secondo è il denaturanteche deteriorano l'effetto idrofobico. il terzo è quello denaturanterendere i residui di aminoacidi idrofobici più solubili.


nella denaturazione delle proteine, la concentrazione ela solubilità di questi due denaturanti è diversa. a temperatura ambiente, 3-4le soluzioni mol / l guanidina cloridrato possono apportare cambiamenti proteici da nativistato al punto medio della denaturazione. in generale, alta concentrazionemigliorerà la denaturazione. circa 6 mol / l guanidina cloridrato faràla proteina denaturizza completamente. a causa della natura ionica della guanidinacloridrato, la sua capacità di denaturazione è più forte dell'urea. per esempio, 8le soluzioni di urea mol / l non possono rendere completamente denaturate alcune proteine ​​globulari,ma non è il caso per la guanidina cloridrato che può risultare nelproteina completamente denaturizzata. inoltre, la solubilità è più scarsa per l'urea rispetto alla guanidinacloridrato. l'urea si decompone in cianato e modifica il gruppo amminico diproteina ricombinante per tempi di reazione più lunghi o ad alta temperatura. ma ciòha alcuni vantaggi con non ionizzazione, neutralità e basso costo, ecc. guanidinail cloridrato può risolversi rapidamente e non modifica la proteina ricombinante.ma il costo è superiore all'urea, facile da precipitare in condizioni acide chepuò interferire con gli esperimenti successivi.


in una parola, i due denaturanti hanno il lorovantaggi e svantaggi. i ricercatori devono selezionare un denaturante appropriatosecondo l'esperimento progettato.


a cura di suzhou yacoo science co., ltd .

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